LA NOTA CIENTÍFICA

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CoronavirusPixabay

El hallazgo de fragilidad en una proteΓ­na del virus harΓ­a fΓ‘cil su exterminio

CientΓ­ficos de la Universidad de Northwestern, ubicada en Estados Unidos, descubrieron vulnerabilidad en la proteΓ­na de punta de la estructura del coronavirus, lo que podrΓ­a dar pie a un tratamiento “relativamente fΓ‘cil” de producir, segΓΊn dicta el estudio publicado en la revista ACS Nano.

Lo anterior, debido a que dicha proteΓ­na contiene el sitio de uniΓ³n entre el virus y las cΓ©lulas huΓ©sped, que permite que el SARS-CoV-2 entre e infecte el cuerpo humano. Pero, si se modificara esa estructura, el coronavirus resultarΓ­a no tan fuerte como se piensa.

En pocas palabras, los cientΓ­ficos desarrollaron una molΓ©cula con carga negativa para unirla al sitio de divisiΓ³n con carga positiva que bloquearΓ­a la uniΓ³n del virus a la cΓ©lula anfitriona. Esto, luego de descubrir un espacio con carga positiva (conocido como el sitio de divisiΓ³n polibΓ‘sica) situado a 10 nanΓ³metros del sitio de uniΓ³n real de la proteΓ­na punta.

La carga positiva posibilita una fuerte uniΓ³n entre la proteΓ­na del virus y los receptores de las cΓ©lulas humanas con carga negativa, pero la molΓ©cula creada impedirΓ­a la uniΓ³n, provocando una divisiΓ³n que actuarΓ­a como tratamiento profilΓ‘ctico capaz de disminuir la capacidad del virus para infectar a los humanos.

“Nuestros resultados explican los estudios experimentales que muestran que las mutaciones de la proteΓ­na de punta del SARS-CoV-2 afectaron la transmisibilidad del virus”, explica MΓ³nica Olvera de la Cruz, lΓ­der de la investigaciΓ³n.

Hasta el momento, la funciΓ³n del sitio de divisiΓ³n polibΓ‘sica ha permanecido esquiva. Sin embargo, parece estar separada por una enzima (furina) que abunda en los pulmones, lo que sugiere que el sitio de divisiΓ³n es crucial para la entrada del virus en las cΓ©lulas humanas, menciona de la Cruz.

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